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摘要:为了明确活性蓝4(RB-4)的亲和作用,通过紫外吸收光谱、荧光光谱以及分子对接方法,研究了RB-4与牛血清白蛋白(BSA)之间相互作用的分子机制。研究结果表明:RB-4与BSA的相互作用使BSA内部疏水性基团暴露。RB-4与BSA通过静态淬灭机制反应,结合位点数约为2。结合过程的热力学参数△G<0,且△H>0,△S>0,表明结合过程是自发放热过程且主要作用力为疏水作用力。RB-4与BSA之间的结合导致BSA的三级结构被破坏,从而使酪氨酸残基和色氨酸残基周围微环境的疏水性增强。BSA与RB-4之间的主要氨基酸作用位点为Phe-567、Ala-568、Ala-510、Val-575、Pro-572、Phe-508和Phe-506,同时还存在一定的静电作用和氢键作用。
  • DOI:

    10.15926/j.cnki.issn1672-6871.2020.06.015

  • 专辑:

    理工C(机电航空交通水利建筑能源); 理工A(数学物理力学天地生); 理工B(化学化工冶金环境矿业)

  • 专题:

    生物学; 化学

  • 分类号:

    Q503;O657.3

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